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Enzimas digestivas que degradan los alimentos

Enzimas digestivas: ¿qué son y porqué tomarlas?

Las enzimas digestivas desempeñan un papel fundamental en el buen funcionamiento de la digestión. Descubra todas sus funciones biológicas y su importancia vital en la asimilación de nutrientes.

¿Qué es una enzima digestiva?

Una enzima digestiva es una sustancia secretada naturalmente por el organismo, cuya función es favorecer y acelerar – “catalizar” – las reacciones químicas que regulan la digestión. Su función principal consiste en fragmentar las moléculas grandes (polímeros) que componen los alimentos en moléculas más pequeñas (monómeros) para liberar nutrientes absorbibles en las vellosidades intestinales (1).

Les enzimas digestivas son fabricadas por diferentes órganos y glándulas a lo largo del tracto gastrointestinal. Se vierten principalmente en la boca, elestómago y elintestino delgado (2). En la jerga médica, se identifican por su sufijo en -asa (más raramente en -ina).

Es importante destacar que cada enzima digestiva tiene un sitio de unión con una forma especial que le permite identificar, alojar y descomponer solo un tipo de sustrato al igual que el modelo de la cerradura de llave. Esta comparación, aunque muy simplificada, da cuenta del carácter específico y selectivo de la actividad enzimática (3). Por ejemplo, una proteasa sólo se ocupa de las proteínas.

Las diferentes categorías de enzimas digestivas

Proteasas: para la degradación de las proteínas

Como repaso, las proteínas están compuestas por cadenas de polipéptidos, constituidas a su vez por bloques elementales de construcción, los aminoácidos. El objetivo de las proteasas (o enzimas proteolíticas) es dividir todos los enlaces polipeptídicos para recoger los aminoácidos, que son los únicos capaces de atravesar la barrera intestinal (4).

La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la activación de los pepsinógenos, unas enzimas inactivadas, a pepsina bajo el efecto del ácido clorhídrico (5). Esta enzima activa divide las proteínas en polipéptidos.

A continuación, el jugo pancreático proporciona dos precursores enzimáticos inactivos, el tripsinógenoy el quimotripsinógeno. Una vez en el duodeno (parte alta del intestino delgado), la enteroquinasa se encarga de convertirlos en sus dos formas activas: la tripsina y la quimotripsina.

Son precisamente estas enzimas, que pertenecen a la familia de las peptidasas, las que van a romper los polipéptidos en cadenas de tres (tripéptidos) o dos (dipéptidos) aminoácidos (6-7). Su trabajo se realiza en la superficie de los enterocitos, donde los aminoácidos son finalmente aislados.

Lipasas: para la degradación de los lípidos

Como su nombre indica, las lipasas (enzimas lipolíticas) intervienen en la descomposición de los lípidos en ácidos grasos (8).

Desde su llegada al duodeno, las grasas son en primer lugar emulsionadas con las sales biliares procedentes de la vesícula. Esta primera fase facilita la tarea de la enzima principal de la degradación lipídica, la lipasa pancreática (9). Fabricada por el páncreas, transforma los lípidos en ácidos grasos y glicerol. Como ocurre con las proteínas, esta conversión termina en los enterocitos.

A continuación, estos ácidos grasos pasan a la circulación linfática empaquetados en quilomicrones, antes de volver a la circulación sanguínea en una segunda etapa (10).

Glucosidasas: para la degradación de los glúcidos

La digestión de los glúcidos hace intervenir una gran variedad de enzimas. Y por una buena razón, éstas deben adaptarse a la complejidad y diversidad de los azúcares que ingerimos. Su objetivo final es reducirse a uno de los tres tipos de azúcares simples (osas) asimilables por el organismo: la glucosa, la fructosa y la galactosa (11).

Para los azúcares complejos (polisacáridos), como el almidón de los alimentos feculentos, la primera etapa tiene lugar… ¡en la boca! Esto se debe a que la saliva contiene amilasa, una enzima que los descompone en maltosa y en dextrinas (12). Funcionando bajo un pH ligeramente ácido (alrededor de 6,8), la amilasa salival cesa su acción una vez que llega al estómago, donde es degradada por el jugo gástrico.

Esta fragmentación glucídica se produce gracias al páncreas bajo la influencia de la amilasa pancreática. Su función es doble: procesar los polisacáridos que hayan escapado a la amilasa salival y escindir las dextrinas en maltosa e isomaltosa, dos disacáridos (azúcares dobles) (13).

Los disacáridos, ya procedan de la alimentación o de la descomposición de los polisacáridos, finalmente se disocian en dos osas gracias a enzimas específicas de los enterocitos:

  • la maltosa en glucosa + glucosa por la maltasa (14);
  • la isomaltosa en glucosa + glucosa por la isomaltasa (15);
  • sacarosa en glucosa + fructosa por la sacarasa (o sucrasa) (16);
  • la lactosa en glucosa + galactosa por la lactasa (17).

¿Se pueden tomar suplementos de enzimas digestivas?

En ciertas situaciones, la producción de enzimas digestivas disminuye. Además de ciertas condiciones patológicas que afectan a la esfera gastrointestinal, a veces intervienen factores relacionados con la edad, con la herencia o con un desequilibrio de la flora intestinal (18-19).

Este fenómeno se refleja esencialmente en malestar digestivo, o en una pérdida de peso debida a una asimilación inadecuada de nutrientes. Por tanto, puede ser prudente recurrir a suplementos de enzimas digestivas para echar una mano al organismo (20).

Además de las imprescindibles proteasas, lipasas y amilasas, los suplementos enzimáticos avanzados también contienen enzimas no producidas por el cuerpo humano que favorecen el procesamiento de alimentos sensibles. Este es el caso de la celulasa para la celulosa (fibra principal de los vegetales) (21).

Por último, es interesante combinar las enzimas digestivas con ciertos fitonutrientes beneficiosos para la salud digestiva para potenciar su acción. Por ejemplo, las semillas de anís verde para la reducción de la flatulencia y la hinchazón abdominal (22), la menta piperita por su efecto espasmolítico y carminativo (23), o el fenogreco que interviene en el metabolismo de los hidratos de carbono y de los lípidos (24). El complemento sinérgico Digestive Enzymes, por ejemplo, reúne en una sola cápsula gastrorresistente 15 enzimas digestivas de primer orden, entre las que se encuentran la lactasa, varias proteasas y la celulasa, así como todos los extractos vegetales mencionados.

EL CONSEJO DE SUPERSMART

Referencias

  1. Pandol SJ. The Exocrine Pancreas. San Rafael (CA): Morgan & Claypool Life Sciences; 2010. Digestive Enzymes. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK54127/
  2. Patricia JJ, Dhamoon AS. Physiology, Digestion. [Updated 2022 Sep 12]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK544242/
  3. Robinson PK. Enzymes: principles and biotechnological applications. Essays Biochem. 2015;59:1-41. doi: 10.1042/bse0590001. Erratum in: Essays Biochem. 2015;59:75. PMID: 26504249; PMCID: PMC4692135.
  4. López-Otín C, Bond JS. Proteases: multifunctional enzymes in life and disease. J Biol Chem. 2008 Nov 7;283(45):30433-7. doi: 10.1074/jbc.R800035200. Epub 2008 Jul 23. PMID: 18650443; PMCID: PMC2576539.
  5. Heda R, Toro F, Tombazzi CR. Physiology, Pepsin. [Updated 2022 May 8]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK537005/
  6. Fu Z, Akula S, Thorpe M, Hellman L. Marked difference in efficiency of the digestive enzymes pepsin, trypsin, chymotrypsin, and pancreatic elastase to cleave tightly folded proteins. Biol Chem. 2021 May 12;402(7):861-867. doi: 10.1515/hsz-2020-0386. PMID: 33977684.
  7. Walmsley SJ, Rudnick PA, Liang Y, Dong Q, Stein SE, Nesvizhskii AI. Comprehensive analysis of protein digestion using six trypsins reveals the origin of trypsin as a significant source of variability in proteomics. J Proteome Res. 2013 Dec 6;12(12):5666-80. doi: 10.1021/pr400611h. Epub 2013 Nov 14. PMID: 24116745; PMCID: PMC4076643.
  8. Pirahanchi Y, Sharma S. Biochemistry, Lipase. [Updated 2022 Jul 11]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK537346/
  9. Zhu G, Fang Q, Zhu F, Huang D, Yang C. Structure and Function of Pancreatic Lipase-Related Protein 2 and Its Relationship With Pathological States. Front Genet. 2021 Jul 5;12:693538. doi: 10.3389/fgene.2021.693538. PMID: 34290745; PMCID: PMC8287333.
  10. Escobedo N, Oliver G. The Lymphatic Vasculature: Its Role in Adipose Metabolism and Obesity. Cell Metab. 2017 Oct 3;26(4):598-609. doi: 10.1016/j.cmet.2017.07.020. Epub 2017 Aug 24. PMID: 28844882; PMCID: PMC5629116.
  11. Qi X, Tester RF. Fructose, galactose and glucose - In health and disease. Clin Nutr ESPEN. 2019 Oct;33:18-28. doi: 10.1016/j.clnesp.2019.07.004. Epub 2019 Jul 19. PMID: 31451258.
  12. Peyrot des Gachons C, Breslin PA. Salivary Amylase: Digestion and Metabolic Syndrome. Curr Diab Rep. 2016 Oct;16(10):102. doi: 10.1007/s11892-016-0794-7. PMID: 27640169; PMCID: PMC6825871.
  13. Date K, Satoh A, Iida K, Ogawa H. Pancreatic α-Amylase Controls Glucose Assimilation by Duodenal Retrieval through N-Glycan-specific Binding, Endocytosis, and Degradation. J Biol Chem. 2015 Jul 10;290(28):17439-50. doi: 10.1074/jbc.M114.594937. Epub 2015 May 28. PMID: 26023238; PMCID: PMC4498079.
  14. Nawaz MA, Pervez S, Jamal M, Jan T, Khan W, Rauf A, Aman A, Qader SAU. Maltose deterioration approach: Catalytic behavior optimization and stability profile of maltase from Bacillus licheniformis KIBGE-IB4. Biotechnol Rep (Amst). 2019 Nov 12;24:e00400. doi: 10.1016/j.btre.2019.e00400. PMID: 31799147; PMCID: PMC6881636.
  15. Gericke B, Schecker N, Amiri M, Naim HY. Structure-function analysis of human sucrase-isomaltase identifies key residues required for catalytic activity. J Biol Chem. 2017 Jun 30;292(26):11070-11078. doi: 10.1074/jbc.M117.791939. Epub 2017 May 18. PMID: 28522605; PMCID: PMC5491789.
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