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Enzimas digestivas que degradam os alimentos

Enzimas digestivas – o que são e porquê tomá-las?

As enzimas digestivas desempenham um papel crucial no bom desenrolar da digestão. Descubra todas as suas funções biológicas e a importância capital que tem na assimilação dos nutrientes.

O que é uma enzima digestiva?

Uma enzima digestiva é uma substância segregada naturalmente pelo organismo, cujo papel é apoiar e acelerar – “catalisar” – as reações químicas que regem a digestão. A sua principal função consiste em fragmentar as grandes moléculas (polímeros) que constituem os alimentos em moléculas mais pequenas (monómeros) para delas retirar os nutrientes que são absorvidos ao nível das vilosidades intestinais (1).

As enzimas digestivas são fabricadas por vários órgãos e glândulas ao longo do trato gastrointestinal. São essencialmente depositadas na boca, no estômago e no intestino delgado (2). No jargão médico, são identificáveis pelo respetivo sufixo em -ase (mais raramente em -ine).

Um facto importante: cada enzima digestiva possui um local de ligação com uma forma específica, que apenas a autoriza a identificar, a acolher e a decompor um só tipo de substrato – à semelhança do modelo chave/fechadura. Esta comparação, apesar de muito simplificada, explica o carácter específico e seletivo da atividade enzimática (3). Por exemplo, uma protease só ataca as proteínas.

As várias categorias de enzimas digestivas

As proteases – para a degradação das proteínas

Lembramos que as proteínas são constituídas por cadeias de polipeptídeos, eles próprios constituídos por blocos elementares, os aminoácidos. O objetivo das proteases (ou enzimas proteolíticas) é dividir todas as ligações polipeptídicas para delas recolher os aminoácidos, os únicos aptos a transpor a barreira intestinal (4).

A digestão das proteínas começa no estômago com a ativação dos pepsinogénios, enzimas inativadas, em pepsina por efeito do ácido clorídrico (5). Esta enzima ativa divide as proteínas em polipeptídeos.

O suco pancreático fornece depois dois precursores enzimáticos inativos: o tripsinogénio e o quimotripsinogénio. Depois de chegarem ao duodeno (parte alta do intestino delgado), a enteroquínase encarrega-se de os converter nas respetivas formas ativas: tripsina e a quimotripsina.

São precisamente estas enzimas, pertencentes à família das peptidases, que vão partir os polipeptídeos em cadeias de três (tripéptidos) ou de dois (dipéptidos) aminoácidos (6-7). O seu trabalho continua à superfície dos enterócitos, onde os aminoácidos são, finalmente, isolados.

As lipases – para a degradação dos lípidos

Como o nome indica, as lipases (enzimas lipolíticas) intervêm na decomposição dos lípidos em ácidos gordos (8).

Depois de chegarem ao duodeno, as gorduras são primeiro emulsionadas com sais biliares provenientes da vesícula. Esta primeira fase facilita a tarefa da principal enzima da degradação lipídica, a lipase pancreática (9). Fabricada pelo pâncreas, transforma os lípidos em ácidos gordos e glicerol. Tal como acontece com as proteínas, esta conversão termina ao nível dos enterócitos.

Estes ácidos gordos integram depois a circulação linfática empacotados em quilomícrons, antes de voltar uma segunda vez à circulação sanguínea (10).

As glicosidases – para a degradação dos glúcidos

A digestão dos glúcidos envolve a intervenção de uma grande variedade de enzimas. E, por isso, estas têm de se adaptar à complexidade e à diversidade dos açúcares que ingerimos. A sua finalidade última é conduzir a um dos três tipos de açúcares simples (oses) assimiláveis pelo organismo: a glucose, a frutose e a galactose (11).

No caso dos açúcares complexes (polissacáridos), como o amido das feculentas, a primeira etapa desenrola-se… na boca! Com efeito, a saliva contém amilase, uma enzima que inicia a cisão destes em maltose e em dextrinas (12). Operando com um pH ligeiramente ácido (cerca de 6,8), a amilase salivar cessa a sua ação quando chega ao estômago, onde é degradada pelo suco gástrico.

Esta fragmentação glucídica continua graças ao pâncreas, por influência da amilase pancreática. A sua função é dupla: tratar os polissacáridos que tenham escapado à amilase salivar e clivar as dextrinas em maltose e isomaltose, dois dissacarídeos (açúcares duplos) (13).

Os dissacarídeos, quer sejam provenientes da alimentação quer da decomposição dos polissacáridos, dissociam-se por fim em duas “oses”, graças a enzimas dedicadas, ao nível dos enterócitos:

  • a maltose em glucose + glucose pela maltase (14);
  • a isomaltose em glucose + glucose pela isomaltase (15);
  • a sacarose em glucose + frutose pela sacarase (ou sucrase) (16);
  • a lactose em glucose + galactose pela lactase (17).

Podemos tomar suplementos de enzimas digestivas?

Em determinadas situações, verifica-se que a produção de enzimas digestivas diminui. Além de certas afeções patológicas que afetam a esfera gastrointestinal, estão por vezes envolvidos fatores ligados à idade, à hereditariedade ou a um desequilíbrio da flora intestinal (18-19).

Este fenómeno traduz-se essencialmente por desconfortos digestivos ou mesmo perda de peso devido a uma assimilação insatisfatória dos nutrientes. Pode portanto ser sensato recorrer à toma de suplementos de enzimas digestivas para dar uma ajuda ao organismo (20).

Para além das incontornáveis proteases, lipases e amilases, os suplementos enzimáticos de ponta contêm igualmente enzimas não produzidas pelo corpo humano que acompanham a transformação dos alimentos sensíveis. É o caso da celulase encarregada da celulose (a principal fibra dos vegetais) (21).

Por último, é interessante associar as enzimas digestivas a determinados fitonutrientes benéficos para a saúde digestiva para potenciar a sua ação. Citemos, nomeadamente, as sementes de anis verde para a redução da flatulência e da sensação de inchaço (22), a hortelã-pimenta pelo seu efeito espasmolítico e carminativo (23), ou ainda o feno grego que está envolvido no metabolismo dos glúcidos e dos lípidos (24). O suplemento sinérgico Digestive Enzymes, por exemplo, reúne numa mesma cápsula 15 enzimas digestivas de primeiro plano, como a lactase, várias proteases e a celulase, bem como todos os extratos vegetais citados previamente.

O CONSELHO SUPERSMART

Referências

  1. Pandol SJ. The Exocrine Pancreas. San Rafael (CA): Morgan & Claypool Life Sciences; 2010. Digestive Enzymes. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK54127/
  2. Patricia JJ, Dhamoon AS. Physiology, Digestion. [Updated 2022 Sep 12]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK544242/
  3. Robinson PK. Enzymes: principles and biotechnological applications. Essays Biochem. 2015;59:1-41. doi: 10.1042/bse0590001. Erratum in: Essays Biochem. 2015;59:75. PMID: 26504249; PMCID: PMC4692135.
  4. López-Otín C, Bond JS. Proteases: multifunctional enzymes in life and disease. J Biol Chem. 2008 Nov 7;283(45):30433-7. doi: 10.1074/jbc.R800035200. Epub 2008 Jul 23. PMID: 18650443; PMCID: PMC2576539.
  5. Heda R, Toro F, Tombazzi CR. Physiology, Pepsin. [Updated 2022 May 8]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK537005/
  6. Fu Z, Akula S, Thorpe M, Hellman L. Marked difference in efficiency of the digestive enzymes pepsin, trypsin, chymotrypsin, and pancreatic elastase to cleave tightly folded proteins. Biol Chem. 2021 May 12;402(7):861-867. doi: 10.1515/hsz-2020-0386. PMID: 33977684.
  7. Walmsley SJ, Rudnick PA, Liang Y, Dong Q, Stein SE, Nesvizhskii AI. Comprehensive analysis of protein digestion using six trypsins reveals the origin of trypsin as a significant source of variability in proteomics. J Proteome Res. 2013 Dec 6;12(12):5666-80. doi: 10.1021/pr400611h. Epub 2013 Nov 14. PMID: 24116745; PMCID: PMC4076643.
  8. Pirahanchi Y, Sharma S. Biochemistry, Lipase. [Updated 2022 Jul 11]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK537346/
  9. Zhu G, Fang Q, Zhu F, Huang D, Yang C. Structure and Function of Pancreatic Lipase-Related Protein 2 and Its Relationship With Pathological States. Front Genet. 2021 Jul 5;12:693538. doi: 10.3389/fgene.2021.693538. PMID: 34290745; PMCID: PMC8287333.
  10. Escobedo N, Oliver G. The Lymphatic Vasculature: Its Role in Adipose Metabolism and Obesity. Cell Metab. 2017 Oct 3;26(4):598-609. doi: 10.1016/j.cmet.2017.07.020. Epub 2017 Aug 24. PMID: 28844882; PMCID: PMC5629116.
  11. Qi X, Tester RF. Fructose, galactose and glucose - In health and disease. Clin Nutr ESPEN. 2019 Oct;33:18-28. doi: 10.1016/j.clnesp.2019.07.004. Epub 2019 Jul 19. PMID: 31451258.
  12. Peyrot des Gachons C, Breslin PA. Salivary Amylase: Digestion and Metabolic Syndrome. Curr Diab Rep. 2016 Oct;16(10):102. doi: 10.1007/s11892-016-0794-7. PMID: 27640169; PMCID: PMC6825871.
  13. Date K, Satoh A, Iida K, Ogawa H. Pancreatic α-Amylase Controls Glucose Assimilation by Duodenal Retrieval through N-Glycan-specific Binding, Endocytosis, and Degradation. J Biol Chem. 2015 Jul 10;290(28):17439-50. doi: 10.1074/jbc.M114.594937. Epub 2015 May 28. PMID: 26023238; PMCID: PMC4498079.
  14. Nawaz MA, Pervez S, Jamal M, Jan T, Khan W, Rauf A, Aman A, Qader SAU. Maltose deterioration approach: Catalytic behavior optimization and stability profile of maltase from Bacillus licheniformis KIBGE-IB4. Biotechnol Rep (Amst). 2019 Nov 12;24:e00400. doi: 10.1016/j.btre.2019.e00400. PMID: 31799147; PMCID: PMC6881636.
  15. Gericke B, Schecker N, Amiri M, Naim HY. Structure-function analysis of human sucrase-isomaltase identifies key residues required for catalytic activity. J Biol Chem. 2017 Jun 30;292(26):11070-11078. doi: 10.1074/jbc.M117.791939. Epub 2017 May 18. PMID: 28522605; PMCID: PMC5491789.
  16. Gericke B, Schecker N, Amiri M, Naim HY. Structure-function analysis of human sucrase-isomaltase identifies key residues required for catalytic activity. J Biol Chem. 2017 Jun 30;292(26):11070-11078. doi: 10.1074/jbc.M117.791939. Epub 2017 May 18. PMID: 28522605; PMCID: PMC5491789.
  17. Forsgård RA. Lactose digestion in humans: intestinal lactase appears to be constitutive whereas the colonic microbiome is adaptable. Am J Clin Nutr. 2019 Aug 1;110(2):273-279. doi: 10.1093/ajcn/nqz104. PMID: 31175813; PMCID: PMC6669050.
  18. Ghodeif AO, Azer SA. Pancreatic Insufficiency. [Updated 2022 May 1]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK555926/
  19. Swagerty DL Jr, Walling AD, Klein RM. Lactose intolerance. Am Fam Physician. 2002 May 1;65(9):1845-50. Erratum in: Am Fam Physician. 2003 Mar 15;67(6):1195. PMID: 12018807.
  20. Ianiro G, Pecere S, Giorgio V, Gasbarrini A, Cammarota G. Digestive Enzyme Supplementation in Gastrointestinal Diseases. Curr Drug Metab. 2016;17(2):187-93. doi: 10.2174/138920021702160114150137. PMID: 26806042; PMCID: PMC4923703.
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  22. Shojaii A, Abdollahi Fard M. Review of Pharmacological Properties and Chemical Constituents of Pimpinella anisum. ISRN Pharm. 2012;2012:510795. doi: 10.5402/2012/510795. Epub 2012 Jul 16. PMID: 22848853; PMCID: PMC3405664.
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  24. Bruce-Keller AJ, Richard AJ, Fernandez-Kim SO, Ribnicky DM, Salbaum JM, Newman S, Carmouche R, Stephens JM. Fenugreek Counters the Effects of High Fat Diet on Gut Microbiota in Mice: Links to Metabolic Benefit. Sci Rep. 2020 Jan 27;10(1):1245. doi: 10.1038/s41598-020-58005-7. PMID: 31988303; PMCID: PMC6985225.

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