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Enzymes digestives : qui sont-elles et pourquoi en prendre ?

Les enzymes digestives occupent un rôle charnière dans le bon déroulement de la digestion. Découvrez toutes leurs fonctions biologiques et leur importance capitale dans l’assimilation des nutriments.

Enzymes digestives qui dégradent la nourriture

Qu’est-ce qu’une enzyme digestive ?

Une enzyme digestive est une substance naturellement sécrétée par l’organisme, dont le rôle est de soutenir et d’accélérer – de « catalyser » – les réactions chimiques gouvernant la digestion. Sa principale fonction consiste à fragmenter les grosses molécules (polymères) composant les aliments en molécules plus petites (monomères) afin d'en dégager des nutriments absorbables au niveau des villosités intestinales (1).

Les enzymes digestives sont fabriquées par différents organes et glandes le long du tractus gastro-intestinal. Elles sont essentiellement déversées dans la bouche, l’estomac et l’intestin grêle (2). Dans le jargon médical, elles sont identifiables par leur suffixe en -ase (plus rarement en -ine). 

Fait important, chaque enzyme digestive possède un site de liaison de forme particulière qui ne l’autorise qu’à identifier, accueillir et décomposer un seul type de substrat – à l’image du modèle clé-serrure. Cette comparaison, bien que très simplifiée, rend compte du caractère spécifique et sélectif de l’activité enzymatique (3). Par exemple, une protéase ne s’attaque qu’aux protéines.

Les différentes catégories d’enzymes digestives

Les protéases : pour la dégradation des protéines 

Pour rappel, les protéines se composent de chaînes de polypeptides, elles-mêmes constituées de briques élémentaires, les acides aminés. L’objectif des protéases (ou enzymes protéolytiques) est de scinder toutes les liaisons polypeptidiques pour en collecter les acides aminés, seuls aptes à franchir la barrière intestinale (4). 

La digestion des protéines commence dans l’estomac avec l’activation des pepsinogènes, des enzymes inactivées, en pepsine sous l’effet de l’acide chlorhydrique (5). Cette enzyme active découpe les protéines en polypeptides

Le suc pancréatique fournit ensuite deux précurseurs enzymatiques inactifs, la trypsinogène et la chymotrypsinogène. Une fois dans le duodénum (partie haute de l’intestin grêle), l’entérokinase se charge de les convertir sous leurs formes actives : la trypsine et la chymotrypsine

Ce sont précisément ces enzymes, appartenant à la famille des peptidases, qui vont casser les polypeptides en chaîne de trois (tripeptides) ou deux (dipeptides) acides aminés (6-7). Leur travail se poursuit à la surface des entérocytes, où les acides aminés sont enfin isolés.

Les lipases : pour la dégradation des lipides 

Comme leur nom le suggère, les lipases (enzymes lipolytiques) interviennent dans la décomposition des lipides en acides gras (8). 

Dès leur arrivée dans le duodénum, les graisses sont tout d’abord émulsionnées avec les sels biliaires en provenance de la vésicule. Cette première phase facilite la tâche de l’enzyme majeure de la dégradation lipidique, la lipase pancréatique (9). Fabriquée par le pancréas, elle transforme les lipides en acides gras et glycérol. Comme pour les protéines, cette conversion se termine au niveau des entérocytes. 

Ces acides gras intègrent ensuite la circulation lymphatique empaquetés dans des chylomicrons, avant de regagner dans un second temps la circulation sanguine (10).

Les glycosidases : pour la dégradation des glucides

La digestion des glucides fait intervenir une grande variété d’enzymes. Et pour cause, celles-ci doivent s’adapter à la complexité et à la diversité des sucres que nous ingérons. Leur but ultime est de se ramener à l’un des trois types de sucres simples (oses) assimilables par l’organisme : le glucose, le fructose et le galactose (11). 

Pour les sucres complexes (polysaccharides), comme l’amidon des féculents, la première étape se déroule… dans la bouche ! En effet, la salive renferme de l’amylase, une enzyme qui entame leur scission en maltose et en dextrines (12). Opérant sous un pH légèrement acide (autour de 6,8), l’amylase salivaire cesse son action une fois dans l’estomac, où elle est dégradée par le suc gastrique. 

Cette fragmentation glucidique se poursuit grâce au pancréas sous l’influence de l’amylase pancréatique. Sa fonction est double : traiter les polysaccharides qui auraient échappé à l’amylase salivaire, et cliver les dextrines en maltose et isomaltose, deux disaccharides (sucres doubles) (13). 

Les disaccharides, qu’ils soient issus de l’alimentation ou de la décomposition des polysaccharides, se dissocient enfin en deux oses grâce à des enzymes dédiées au niveau des entérocytes

  • le maltose en glucose + glucose par la maltase (14) ;
  • l’isomaltose en glucose + glucose par l’isomaltase (15) ;
  • le saccharose en glucose + fructose par la saccharase (ou sucrase) (16) ;
  • le lactose en glucose + galactose par la lactase (17).

Peut-on se supplémenter avec des enzymes digestives ?

Dans certaines situations, il arrive que la production d’enzymes digestives diminue. Outre certaines affections pathologiques touchant la sphère gastro-intestinale, des facteurs liés à l’âge, à l’hérédité ou à un déséquilibre de la flore intestinale sont parfois impliqués (18-19). 

Ce phénomène se traduit essentiellement par des inconforts digestifs, voire par une perte de poids due à une assimilation insatisfaisante des nutriments. Il peut donc être judicieux de recourir à des compléments alimentaires pour la digestion afin de prêter main forte à l’organisme (20). 

Outre les incontournables protéases, lipases et amylases, les compléments enzymatiques de pointe renferment également des enzymes non produites par le corps humain qui accompagnent la transformation des aliments sensibles. C’est le cas de la cellulase en charge de la cellulose (fibre principale des végétaux) (21). 

Enfin, il est intéressant d’associer les enzymes digestives à certains phytonutriments bénéfiques à la santé digestive pour potentialiser leur action. Citons notamment les graines d’anis vert pour la réduction des flatulences et des ballonnements (22), la menthe poivrée pour son effet spasmolytique et carminatif (23), ou encore le fenugrec qui intervient dans le métabolisme des glucides et des lipides (24). Le complément synergique Digestive Enzymes, par exemple, réunit en une seule gélule gastrorésistante 15 enzymes digestives de premier plan, dont le lactase, plusieurs protéases et la cellulase, ainsi que tous les extraits végétaux précités.

Le conseil SuperSmart

Références scientifiques

  1. Pandol SJ. The Exocrine Pancreas. San Rafael (CA): Morgan & Claypool Life Sciences; 2010. Digestive Enzymes. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK54127/
  2. Patricia JJ, Dhamoon AS. Physiology, Digestion. [Updated 2022 Sep 12]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK544242/
  3. Robinson PK. Enzymes: principles and biotechnological applications. Essays Biochem. 2015;59:1-41. doi: 10.1042/bse0590001. Erratum in: Essays Biochem. 2015;59:75. PMID: 26504249; PMCID: PMC4692135.
  4. López-Otín C, Bond JS. Proteases: multifunctional enzymes in life and disease. J Biol Chem. 2008 Nov 7;283(45):30433-7. doi: 10.1074/jbc.R800035200. Epub 2008 Jul 23. PMID: 18650443; PMCID: PMC2576539.
  5. Heda R, Toro F, Tombazzi CR. Physiology, Pepsin. [Updated 2022 May 8]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK537005/
  6. Fu Z, Akula S, Thorpe M, Hellman L. Marked difference in efficiency of the digestive enzymes pepsin, trypsin, chymotrypsin, and pancreatic elastase to cleave tightly folded proteins. Biol Chem. 2021 May 12;402(7):861-867. doi: 10.1515/hsz-2020-0386. PMID: 33977684.
  7. Walmsley SJ, Rudnick PA, Liang Y, Dong Q, Stein SE, Nesvizhskii AI. Comprehensive analysis of protein digestion using six trypsins reveals the origin of trypsin as a significant source of variability in proteomics. J Proteome Res. 2013 Dec 6;12(12):5666-80. doi: 10.1021/pr400611h. Epub 2013 Nov 14. PMID: 24116745; PMCID: PMC4076643.
  8. Pirahanchi Y, Sharma S. Biochemistry, Lipase. [Updated 2022 Jul 11]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK537346/
  9. Zhu G, Fang Q, Zhu F, Huang D, Yang C. Structure and Function of Pancreatic Lipase-Related Protein 2 and Its Relationship With Pathological States. Front Genet. 2021 Jul 5;12:693538. doi: 10.3389/fgene.2021.693538. PMID: 34290745; PMCID: PMC8287333.
  10. Escobedo N, Oliver G. The Lymphatic Vasculature: Its Role in Adipose Metabolism and Obesity. Cell Metab. 2017 Oct 3;26(4):598-609. doi: 10.1016/j.cmet.2017.07.020. Epub 2017 Aug 24. PMID: 28844882; PMCID: PMC5629116.
  11. Qi X, Tester RF. Fructose, galactose and glucose - In health and disease. Clin Nutr ESPEN. 2019 Oct;33:18-28. doi: 10.1016/j.clnesp.2019.07.004. Epub 2019 Jul 19. PMID: 31451258.
  12. Peyrot des Gachons C, Breslin PA. Salivary Amylase: Digestion and Metabolic Syndrome. Curr Diab Rep. 2016 Oct;16(10):102. doi: 10.1007/s11892-016-0794-7. PMID: 27640169; PMCID: PMC6825871.
  13. Date K, Satoh A, Iida K, Ogawa H. Pancreatic α-Amylase Controls Glucose Assimilation by Duodenal Retrieval through N-Glycan-specific Binding, Endocytosis, and Degradation. J Biol Chem. 2015 Jul 10;290(28):17439-50. doi: 10.1074/jbc.M114.594937. Epub 2015 May 28. PMID: 26023238; PMCID: PMC4498079.
  14. Nawaz MA, Pervez S, Jamal M, Jan T, Khan W, Rauf A, Aman A, Qader SAU. Maltose deterioration approach: Catalytic behavior optimization and stability profile of maltase from Bacillus licheniformis KIBGE-IB4. Biotechnol Rep (Amst). 2019 Nov 12;24:e00400. doi: 10.1016/j.btre.2019.e00400. PMID: 31799147; PMCID: PMC6881636.
  15. Gericke B, Schecker N, Amiri M, Naim HY. Structure-function analysis of human sucrase-isomaltase identifies key residues required for catalytic activity. J Biol Chem. 2017 Jun 30;292(26):11070-11078. doi: 10.1074/jbc.M117.791939. Epub 2017 May 18. PMID: 28522605; PMCID: PMC5491789.
  16. Gericke B, Schecker N, Amiri M, Naim HY. Structure-function analysis of human sucrase-isomaltase identifies key residues required for catalytic activity. J Biol Chem. 2017 Jun 30;292(26):11070-11078. doi: 10.1074/jbc.M117.791939. Epub 2017 May 18. PMID: 28522605; PMCID: PMC5491789.
  17. Forsgård RA. Lactose digestion in humans: intestinal lactase appears to be constitutive whereas the colonic microbiome is adaptable. Am J Clin Nutr. 2019 Aug 1;110(2):273-279. doi: 10.1093/ajcn/nqz104. PMID: 31175813; PMCID: PMC6669050.
  18. Ghodeif AO, Azer SA. Pancreatic Insufficiency. [Updated 2022 May 1]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK555926/
  19. Swagerty DL Jr, Walling AD, Klein RM. Lactose intolerance. Am Fam Physician. 2002 May 1;65(9):1845-50. Erratum in: Am Fam Physician. 2003 Mar 15;67(6):1195. PMID: 12018807.
  20. Ianiro G, Pecere S, Giorgio V, Gasbarrini A, Cammarota G. Digestive Enzyme Supplementation in Gastrointestinal Diseases. Curr Drug Metab. 2016;17(2):187-93. doi: 10.2174/138920021702160114150137. PMID: 26806042; PMCID: PMC4923703.
  21. Kim IH, Choi JW, Lee MK, Kwon CJ, Nam TJ. Anti-obesity effects of pectinase and cellulase enzyme‑treated Ecklonia cava extract in high‑fat diet‑fed C57BL/6N mice. Int J Mol Med. 2018 Feb;41(2):924-934. doi: 10.3892/ijmm.2017.3295. Epub 2017 Nov 28. PMID: 29207025; PMCID: PMC5752156.
  22. Shojaii A, Abdollahi Fard M. Review of Pharmacological Properties and Chemical Constituents of Pimpinella anisum. ISRN Pharm. 2012;2012:510795. doi: 10.5402/2012/510795. Epub 2012 Jul 16. PMID: 22848853; PMCID: PMC3405664.
  23. Chumpitazi BP, Kearns GL, Shulman RJ. Review article: the physiological effects and safety of peppermint oil and its efficacy in irritable bowel syndrome and other functional disorders. Aliment Pharmacol Ther. 2018 Mar;47(6):738-752. doi: 10.1111/apt.14519. Epub 2018 Jan 26. PMID: 29372567; PMCID: PMC5814329.
  24. Bruce-Keller AJ, Richard AJ, Fernandez-Kim SO, Ribnicky DM, Salbaum JM, Newman S, Carmouche R, Stephens JM. Fenugreek Counters the Effects of High Fat Diet on Gut Microbiota in Mice: Links to Metabolic Benefit. Sci Rep. 2020 Jan 27;10(1):1245. doi: 10.1038/s41598-020-58005-7. PMID: 31988303; PMCID: PMC6985225.

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