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Top dos 10 alimentos mais ricos em colagénio

Quais são os alimentos que contêm mais colagénio? Qual é o mais dotado deste proteína importante para a nossa pele e as nossas articulações? Resposta no nosso Top 10.
Mulher com pele rica em colagénio
Descubra as melhores fontes alimentares desta incontornável proteína de beleza e anti-idade.
Rédaction Supersmart.
2022-08-16Comentários (0)

Lembrete – o que é o colagénio?

Derivado do grego kolla (“goma”), o colagénio é a proteína mais abundante nos mamíferos. Representa por si só 25% da respetiva massa proteica e 5% do respetivo peso corporal (1).

Classifica-se entre as proteínas ditas estruturais. Assim, encontramo-lo na matriz extracelular, um conjunto de macromoléculas que banham as nossas células e asseguram a respetiva coesão e, por conseguinte, na maioria dos nossos tecidos orgânicos (cutâneos, articulares, musculares, ósseos…) (2).

Até à data foram identificados 28 tipos de colagénio diferentes (3). As 3 formas mais conhecidas são:

O colagénio influencia, entre outras coisas, a juventude da pele conferindo-lhe a sua suavidade e firmeza (7). Fabricado em quantidade suficiente até aos trinta anos de idade, esta proteína fibrosa vê a sua produção baixar com o passar dos anos, deixando surgir os primeiros estigmas do tempo (8).

Daí o interesse em fazer o pleno desta proteína no prato... e memorizar o top 10 das fontes naturais de colagénio!

Os 10 alimentos mais ricos em colagénio

10) A espirulina

O colagénio encontra-se principalmente nos produtos de origem animal. Felizmente, a espirulina salva a parada dos vegetarianos e veganos! Bem conhecida pela sua riqueza em proteínas, esta microalga distingue-se pelo seu teor em glicina, um aminoácido que compõe o colagénio (9).

9) Os laticínios

O ponto comum entre o leite, o iogurte e o queijo? Uma combinação de lisina e de prolina, dois aminoácidos que entram diretamente na síntese do colagénio (10). Para tirar partido deles, consuma 1 a 2 duas vezes por dia, variando as suas fontes.

8) O salmão

À semelhança da carne, todos os peixes concentram colagénio em proporções mais ou menos significativas. O salmão tem uma pequena vantagem, pois contém também ácidos gordos essenciais e zinco (que contribui para manter uma pele e ossos normais). Outra opção: a sardinha, não tão rica em metais pesados, cujas espinhas pequenas (fontes de colagénio) são facilmente comestíveis (11).

7) A pasta de peixe

Dado que é feita a partir de aparas e de carapaças de crustáceos, a pasta de peixe concentra uma parte significativa de colagénio (12). Uma boa opção para perfumar os seus molhos!

6) Os ovos

O colagénio encontra-se no estado natural na clara de ovo e na membrana da casca nos tipos I, V e X, mas também na gema de ovo (que combina, em paralelo enxofre, glicina e prolina) (13). Comer o ovo inteiro para tirar partido de uma bela sinergia!

5) As asas de frango

Como têm muitos ossos pequenos, as asas de frango são uma mina de colagénio (14). O seu único inconveniente? Como têm pouca carne, são rapidamente comidas.

4) A vaca

Como o colagénio reveste as fibras musculares, não admira que a carne de vaca o contenha (15)! Os cortes com maior teor desta proteína são, no entanto, os menos tenros: chambão, peito, pá, flanco

3) A gelatina

Solidifica a geleia e a panna cotta. Obtida através da ebulição prolongada de tecidos conjuntivos animais (obtidos classicamente do porco ou da vaca), a gelatina constitui uma excelente fonte de colagénio (16). Uma vantagem que o agar-agar, o seu equivalente vegetal, infelizmente não possui.

2) O osso com tutano

Se gosta de osso buco, tem um ponto a seu favor! Dado que o seu interior gelatinoso é constituído por medula óssea, naturalmente rica em colagénio, o osso com tutano sobe facilmente ao segundo lugar do pódio. Salientamos que ele é igualmente excelente pelo grande painel de minerais que tem: cálcio, magnésio, fósforo...

1) O caldo de ossos

Não o colocamos muitas vezes no menu, mas devíamos! À base de ossos de vaca ou de galinha cozidos em lume brando por muito tempo, o caldo de ossos ganha logicamente a medalha de ouro do colagénio (17). Contém também ácido hialurónico, outro constituinte-chave da matriz extracelular, bem como condroitina e glucosamina, naturalmente presentes nos tecidos conjuntivos e cartilaginosos.

Os alimentos que estimulam a síntese do colagénio

Sem conter colagénio no estado bruto, outros alimentos propiciam indiretamente a sua produção. Assim, temos:

Suplementos de colagénio para potenciar os seus aportes

Tendo em conta que as fontes alimentares de colagénio não são forçosamente as mais apetitosas (nem as que ingerimos em grandes quantidades), pode também apostar na toma de suplementos de colagénio para aumentar drasticamente os seus aportes. Estes diferem essencialmente consoante a sua origem e o tipo de colagénio utilizado.

Obtido a partir das escamas e das espinhas de peixe, o colagénio marinho fornece colagénio de tipo I, que é – lembramos – o predominante no nosso organismo. Assume-se portanto como uma alternativa mais segura ao colagénio bovino (o suplemento Marine Collagen aposta numa forma patenteada obtida por hidrólise enzimática, um processo de vanguarda que facilita a sua assimilação pelos tecidos) (22-23).

O colagénio de tipo II, por seu lado, tem uma afinidade especial com o tecido cartilagíneo (desempenhando um papel na resistência à tração). Continua a ser amplamente estudado em reumatologia. Privilegie, todavia, uma forma não desnaturada, a única que se mantém biologicamente ativa (como UC-II, colagénio de tipo II patenteado enriquecido com glucosamina e condroitina para uma eficácia máxima) (24-25).

Algumas fórmulas apostam numa combinação de vários tipos de colagénio (o suplemento 100% natural Tendo-Fix associa colagénios de tipo I, II, V e X extraídos de casca de ovo e de ossos do esterno de frango) (26).

Salientamos, por último, que suplementos sinérgicos dedicados à beleza da pele recorrem ao colagénio para uma ação reforçada (é o caso de Natural Skin Formula, que associa colagénio de tipo II ao trio ácido hialurónico, elastina e ceramidas) (27-29).

Referências

  1. Wang H. A Review of the Effects of Collagen Treatment in Clinical Studies. Polymers (Basel). 2021 Nov 9;13(22):3868. doi: 10.3390/polym13223868. PMID: 34833168; PMCID: PMC8620403.
  2. Frantz C, Stewart KM, Weaver VM. The extracellular matrix at a glance. J Cell Sci. 2010 Dec 15;123(Pt 24):4195-200. doi: 10.1242/jcs.023820. PMID: 21123617; PMCID: PMC2995612.
  3. Ricard-Blum S. The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011 Jan 1;3(1):a004978. doi: 10.1101/cshperspect.a004978. PMID: 21421911; PMCID: PMC3003457.
  4. Naomi R, Ridzuan PM, Bahari H. Current Insights into Collagen Type I. Polymers (Basel). 2021 Aug 9;13(16):2642. doi: 10.3390/polym13162642. PMID: 34451183; PMCID: PMC8399689.
  5. Gregersen PA, Savarirayan R. Type II Collagen Disorders Overview. 2019 Apr 25. In: Adam MP, Mirzaa GM, Pagon RA, et al., editors. GeneReviews® [Internet]. Seattle (WA): University of Washington, Seattle; 1993-2022. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK540447/
  6. Liu X, Wu H, Byrne M, Krane S, Jaenisch R. Type III collagen is crucial for collagen I fibrillogenesis and for normal cardiovascular development. Proc Natl Acad Sci U S A. 1997 Mar 4;94(5):1852-6. doi: 10.1073/pnas.94.5.1852. PMID: 9050868; PMCID: PMC20006.
  7. Bolke L, Schlippe G, Gerß J, Voss W. A Collagen Supplement Improves Skin Hydration, Elasticity, Roughness, and Density: Results of a Randomized, Placebo-Controlled, Blind Study. 2019 Oct 17;11(10):2494. doi: 10.3390/nu11102494. PMID: 31627309; PMCID: PMC6835901.
  8. Varani J, Dame MK, Rittie L, Fligiel SE, Kang S, Fisher GJ, Voorhees JJ. Decreased collagen production in chronologically aged skin: roles of age-dependent alteration in fibroblast function and defective mechanical stimulation. Am J Pathol. 2006 Jun;168(6):1861-8. doi: 10.2353/ajpath.2006.051302. PMID: 16723701; PMCID: PMC1606623.
  9. Liu P, Lee MK, Choi JW, Choi YH, Nam TJ. Crude protein from spirulina increases the viability of CCD986sk cells via the EGFR/MAPK signaling pathway. Int J Mol Med. 2019 Feb;43(2):771-778. doi: 10.3892/ijmm.2018.4025. Epub 2018 Dec 11. PMID: 30569098; PMCID: PMC6317665.
  10. Wu G, Bazer FW, Burghardt RC, Johnson GA, Kim SW, Knabe DA, Li P, Li X, McKnight JR, Satterfield MC, Spencer TE. Proline and hydroxyproline metabolism: implications for animal and human nutrition. Amino Acids. 2011 Apr;40(4):1053-63. doi: 10.1007/s00726-010-0715-z. Epub 2010 Aug 10. PMID: 20697752; PMCID: PMC3773366.
  11. Srinivasan S, Durairaj B. Collagen isolation and characterization from Sardinella longiceps. J Adv Vet Anim Res. 2021 Nov 15;8(4):679-686. doi: 10.5455/javar.2021.h560. PMID: 35106309; PMCID: PMC8757673.
  12. Jafari H, Lista A, Siekapen MM, Ghaffari-Bohlouli P, Nie L, Alimoradi H, Shavandi A. Fish Collagen: Extraction, Characterization, and Applications for Biomaterials Engineering. Polymers (Basel). 2020 Sep 28;12(10):2230. doi: 10.3390/polym12102230. PMID: 32998331; PMCID: PMC7601392.
  13. Yamauchi K, Matsumoto Y, Yamauchi K. Egg collagen content is increased by a diet supplemented with wood charcoal powder containing wood vinegar liquid. Br Poult Sci. 2016 Oct;57(5):601-611. doi: 10.1080/00071668.2016.1206193. Epub 2016 Sep 27. PMID: 27376436.
  14. Pimentel SB, Carvalho HF. The development of fibrocartilage in the elastic tendon of the chicken wing. Anat Embryol (Berl). 2003 May;206(6):487-93. doi: 10.1007/s00429-003-0312-y. Epub 2003 Apr 11. PMID: 12690446.
  15. Bruce HL, Roy BC. MEAT SCIENCE AND MUSCLE BIOLOGY SYMPOSIUM: BIOLOGICAL INFLUENCERS OF MEAT PALATABILITY: Production factors affecting the contribution of collagen to beef toughness1,2. J Anim Sci. 2019 Apr 29;97(5):2270-2278. doi: 10.1093/jas/skz097. PMID: 30950490; PMCID: PMC6488330.
  16. Liu D, Nikoo M, Boran G, Zhou P, Regenstein JM. Collagen and gelatin. Annu Rev Food Sci Technol. 2015;6:527-57. doi: 10.1146/annurev-food-031414-111800. Epub 2015 Mar 23. PMID: 25884286.
  17. Paul C, Leser S, Oesser S. Significant Amounts of Functional Collagen Peptides Can Be Incorporated in the Diet While Maintaining Indispensable Amino Acid Balance. 2019 May 15;11(5):1079. doi: 10.3390/nu11051079. PMID: 31096622; PMCID: PMC6566836.
  18. Pullar JM, Carr AC, Vissers MCM. The Roles of Vitamin C in Skin Health. 2017 Aug 12;9(8):866. doi: 10.3390/nu9080866. PMID: 28805671; PMCID: PMC5579659.
  19. Keen MA, Hassan I. Vitamin E in dermatology. Indian Dermatol Online J. 2016 Jul-Aug;7(4):311-5. doi: 10.4103/2229-5178.185494. PMID: 27559512; PMCID: PMC4976416.
  20. Gupta AK, Nicol K. The use of sulfur in dermatology. J Drugs Dermatol. 2004 Jul-Aug;3(4):427-31. PMID: 15303787.
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  26. Wong M, Hendrix MJ, von der Mark K, Little C, Stern R. Collagen in the egg shell membranes of the hen. Dev Biol. 1984 Jul;104(1):28-36. doi: 10.1016/0012-1606(84)90033-2. PMID: 6203793.
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