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Molekül einer Aminosäure

Aminosäuren: In welchen Lebensmitteln und Nahrungsergänzungsmitteln sind sie enthalten?

Aminosäuren sind die Grundbausteine von Proteinen und kommen in unserer Nahrung und in Nahrungsergänzungsmitteln vor. Hier erfahren Sie, wie Sie Ihren Körper damit versorgen können.

Was ist die Rolle der Aminosäuren?

Chemisch gesehen ist eine Aminosäure ein komplexes Molekül, das eine Carboxylgruppe (mit der Formel COOH) und eine funktionelle Aminogruppe (mit der Formel NH2 oder NH) enthält. In der lebenden Welt soll es fast 500 davon geben, die je nach ihrer Konformation in verschiedene Kategorien eingeteilt werden.

Unter ihnen nehmen die proteinogenen Aminosäuren eine herausragende Stellung ein, da sie die Grundbausteine der Proteine bilden. Sie sind allen Lebewesen gemeinsam, beim Menschen sind es genau 20 und sie verbinden sich untereinander, indem sie Peptidverbindungen herstellen (1).

Sie sind an der Synthese von Struktur-, Kontraktions- und Transportproteinen, aber auch von Immunglobulinen, Enzymen und Hormonen (wie Insulin) beteiligt und spielen eine wichtige Rolle für das Wachstum und die Integrität des Organismus: Aufrechterhaltung der Homöostase, Muskelaufbau, Immunität, usw. (2)

Ihre Besonderheit besteht darin, dass sie (mit einer Ausnahme) eine gleiche generische Struktur der Form H2N–HCR–COOH aufweisen. Neben den üblichen Amino- und Carboxylgruppen gibt es ein Kohlenstoffatom, ein Wasserstoffatom und eine variable Kette R. Letztere ist es, die eine Aminosäure von einer anderen unterscheidet und ihre chemischen und funktionellen Eigenschaften bestimmt (3).

Von den proteinogenen Aminosäuren werden 9 Aminosäuren als "essentiell" bezeichnet. Mit anderen Worten, unser Körper kann sie nicht synthetisieren und sie müssen täglich über die Nahrung zugeführt werden (4).

Es ist zu beachten, dass nicht alle vom Körper produzierten Aminosäuren zwangsläufig Proteine integrieren. Sie sind jedoch an ebenso entscheidenden physiologischen Prozessen beteiligt. Dies ist der Fall bei Citrullin, das reichlich in Kürbisgewächsen vorkommt und in den Harnstoffzyklus eingreift (5).

Die Liste der 20 proteinogenen Aminosäuren

Die 20 Aminosäuren, die in menschlichen Proteinen vorkommen, sind die Folgenden (6):

  • Alanin;
  • Arginin;
  • Asparagin;
  • Aspartat;
  • Cystein;
  • Glutamat;
  • Glutamin;
  • Glycin;
  • Histidin;
  • Isoleucin;
  • Leucin;
  • Lysin;
  • Methionin;
  • Phenylalanin;
  • Prolin;
  • Serin;
  • Threonin;
  • Tryptophan;
  • Tyrosin;
  • Valin.

Die 9 essentiellen Aminosäuren und ihre Nahrungsquellen

Leucin

Leucin spielt eine auslösende Rolle beim Muskelaufbau auf Zellebene und ist an der Energiegewinnung beteiligt (7). Es konzentriert sich in Fleisch, Fisch, Milchprodukten und Soja. Viele Sportler verwenden es über Nahrungsergänzungsmittel mit verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAA), um ihre Leistung zu unterstützen (8).

Isoleucin

Als eine der drei verzweigtkettigen Aminosäuren der BCAA kommt Isoleucin im Hämoglobin vor und moduliert die Verwertung von Blutzucker (9). Neben tierischen Produkten ist es in Nüssen, Spirulina, Sonnenblumenkernen und Kichererbsen enthalten.

Phenylalanin

Als Vorstufe von Tyrosin ist Phenylalanin mit der Synthese von Katecholaminen (Dopamin, Adrenalin, Noradrenalin) verbunden (10). Es ist reichlich in Fleisch, Fisch, Soja, Ölfrüchten und Kartoffeln, sowie in geringerem Maße auch in Vollkorngetreide enthalten.

Tryptophan

Tryptophan dient der Synthese von Serotonin ("Glückshormon") und im weiteren Sinne auch von Melatonin ("Schlafhormon") (11). Ein Mangel kann daher zu Schlaf- oder Stimmungsstörungen führen. Vollkornreis, Milchprodukte, Nüsse, aber auch Schokolade sind gute Quellen, die umso besser aufgenommen werden, wenn sie zusammen mit Zucker eingenommen werden.

Wenn Sie sich gereizt und trübsinnig fühlen oder Ihren Schlaf als wenig erholsam empfinden, kann eine Tryptophan-Supplementation (z.B. mit dem wirkungsvollen Nahrungsergänzungsmittel L-Tryptophan) sinnvoll sein, um Ihre Nahrungsaufnahme zu ergänzen (12).

Threonin

Das für die Bildung von Bindegewebe (Elastin und Kollagen) nützliche Threonin spielt auch eine große Rolle bei der Verdauung (13). Sojabohnen, Kalbfleisch, Truthahn oder auch Kabeljau sind reichhaltig damit ausgestattet.

Lysin

In Konkurrenz zu Arginin nimmt Lysin zahlreiche biologische Funktionen im Knochen- und Bindegewebe, im Kohlenhydratstoffwechsel sowie bei der Herstellung von Antikörpern wahr (14). Es kommt im Tierreich sehr häufig vor und ist in nennenswerten Anteilen in Hülsenfrüchten, Mais und fermentierten Lebensmitteln enthalten.

Obwohl ein Lysinmangel selten bleibt, kann ein längerer intensiver Stresszustand oder eine Mangelernährung ein Defizit hervorrufen (ein Nahrungsergänzungsmittel mit Lysin, z. B. mit L-Lysine, kann Ihnen helfen, Ihre Zufuhr zu erhöhen) (15).

Valin

Als Ergänzung zum Aminosäuretrio der BCAA sorgt Valin für eine gute körperliche und muskuläre Erholung nach der Belastung (16). Es konzentriert sich insbesondere in Käse, Kürbiskernen, Chia und Sonnenblumen.

Methionin

Durch seine schwefelhaltige Struktur hebt sich Methionin von anderen Aminosäuren ab und unterstützt die Funktion der Leber und das reibungslose Funktionieren unserer Abwehrmechanismen (17). Es benötigt eine gemeinsame Zufuhr von Vitamin B12, um vollständig verwertet werden zu können. Es ist in Nüssen, Rindfleisch, Parmesan, Fisch, aber auch in Vollkorngetreide enthalten.

Histidin

Histidin gilt bei Kindern und Schwangeren als essentielle Aminosäure und wird bei Erwachsenen semiessentiell, da sie in der Lage sind, die Synthese teilweise zu gewährleisten. Es fungiert als Vorstufe von Histamin (das bei allergischen Reaktionen freigesetzt wird), ist aber auch in Bauchspeicheldrüsenenzymen und innerhalb von Hämoglobin zu finden, wo es den pH-Wert des Blutes puffert (18). Die Lebensmittel, die am meisten davon enthalten, sind Parmesan, Hühnerfleisch, Bacon, Tofu und Bifteck.

Wo finden Sie die 9 essentiellen Aminosäuren?

Allgemein kommen Aminosäuren in tierischen Proteinen (Fleisch, Fisch, Eier, Milchprodukte) und pflanzlichen Proteinen (Getreide, Hülsenfrüchte, Ölsaaten, usw.) vor. (19).

Dabei enthalten tierische Proteine gleichzeitig alle 9 essentiellen Aminosäuren in ausreichenden Mengen (die ihnen einen hohen biologischen Wert verleihen), was bei Pflanzen selten der Fall ist. Soja und seine Derivate, Quinoa und Buchweizen bilden jedoch eine Ausnahme (20-21).

Getreide ist nämlich durch einen Lysin-Mangel gekennzeichnet während Hülsenfrüchte einen Methionin-Mangel aufweisen (22-23). Diese Aminosäurelücken können jedoch ein Problem darstellen, indem sie die Proteinsynthese einschränken.

Bei einer vegetarischen oder veganen Ernährung wird daher empfohlen, beides in einem Gericht zu kombinieren (Reis + rote Bohnen, Grieß + Kichererbsen, usw.) (24). Diese Komplementarität kann jedoch durchaus über den Tag verteilt bei einem erwachsenen Subjekt erreicht werden.

Der Fall der semi-essentiellen Aminosäuren

Einige Aminosäuren gelten als semi-essentiell: Sie sind theoretisch vom Körper synthetisierbar, aber nur unter bestimmten Bedingungen. Ihre endogene Herstellung kann unzureichend werden, um den Bedarf des Körpers zu decken, insbesondere in der Kleinkindheit oder bei Grundkrankheiten (z. B. Niereninsuffizienz).

Arginin, Cystein, Glutamin, Glycin, Prolin und Tyrosin fallen in diese Kategorie und sollten daher mit der Nahrung aufgenommen werden, wenn der Stoffwechsel es erfordert (25-26). Einige Nahrungsergänzungsmittel mit semi-essentiellen Aminosäuren können in manchen Fällen ebenfalls einen guten Schub geben: Klicken Sie auf die Namen der Aminosäuren im vorherigen Satz, wenn Sie die entsprechenden Nahrungsergänzungsmittel entdecken möchten (27-28).

SUPERSMART-TIPP

Quellenangaben

  1. Hou Y, Wu G. Nutritionally Essential Amino Acids. Adv Nutr. 2018 Nov 1;9(6):849-851. doi: 10.1093/advances/nmy054. PMID: 30239556; PMCID: PMC6247364.
  2. National Research Council (US) Subcommittee on the Tenth Edition of the Recommended Dietary Allowances. Recommended Dietary Allowances: 10th Edition. Washington (DC): National Academies Press (US); 1989. 6, Protein and Amino Acids. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK234922/?report=classic
  3. Sanvictores T, Farci F. Biochemistry, Primary Protein Structure. [Updated 2022 Oct 31]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2023 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK564343/
  4. Lopez MJ, Mohiuddin SS. Biochemistry, Essential Amino Acids. [Updated 2023 Mar 13]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2023 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK557845/
  5. Allerton TD, Proctor DN, Stephens JM, Dugas TR, Spielmann G, Irving BA. l-Citrulline Supplementation: Impact on Cardiometabolic Health. 2018 Jul 19;10(7):921. doi: 10.3390/nu10070921. PMID: 30029482; PMCID: PMC6073798.
  6. Lopez MJ, Mohiuddin SS. Biochemistry, Essential Amino Acids. [Updated 2023 Mar 13]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2023 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK557845/
  7. Pedroso JA, Zampieri TT, Donato J Jr. Reviewing the Effects of L-Leucine Supplementation in the Regulation of Food Intake, Energy Balance, and Glucose Homeostasis. 2015 May 22;7(5):3914-37. doi: 10.3390/nu7053914. PMID: 26007339; PMCID: PMC4446786.
  8. Khemtong C, Kuo CH, Chen CY, Jaime SJ, Condello G. Does Branched-Chain Amino Acids (BCAAs) Supplementation Attenuate Muscle Damage Markers and Soreness after Resistance Exercise in Trained Males? A Meta-Analysis of Randomized Controlled Trials. Nutrients. 2021 May 31;13(6):1880. doi: 10.3390/nu13061880. PMID: 34072718; PMCID: PMC8230327.
  9. National Center for Biotechnology Information (2023). PubChem Compound Summary for CID 6306, l-Isoleucine. Retrieved May 23, 2023 from https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine.
  10. Lou HC. Dopamine precursors and brain function in phenylalanine hydroxylase deficiency. Acta Paediatr Suppl. 1994 Dec;407:86-8. doi: 10.1111/j.1651-2227.1994.tb13461.x. PMID: 7766968.
  11. Jenkins TA, Nguyen JC, Polglaze KE, Bertrand PP. Influence of Tryptophan and Serotonin on Mood and Cognition with a Possible Role of the Gut-Brain Axis. 2016 Jan 20;8(1):56. doi: 10.3390/nu8010056. PMID: 26805875; PMCID: PMC4728667.
  12. Richard DM, Dawes MA, Mathias CW, Acheson A, Hill-Kapturczak N, Dougherty DM. L-Tryptophan: Basic Metabolic Functions, Behavioral Research and Therapeutic Indications. Int J Tryptophan Res. 2009 Mar 23;2:45-60. doi: 10.4137/ijtr.s2129. PMID: 20651948; PMCID: PMC2908021.
  13. Tang Q, Tan P, Ma N, Ma X. Physiological Functions of Threonine in Animals: Beyond Nutrition Metabolism. 2021 Jul 28;13(8):2592. doi: 10.3390/nu13082592. PMID: 34444752; PMCID: PMC8399342.
  14. Hu Y, Feng L, Jiang W, Wu P, Liu Y, Kuang S, Tang L, Zhou X. Lysine deficiency impaired growth performance and immune response and aggravated inflammatory response of the skin, spleen and head kidney in grown-up grass carp (Ctenopharyngodon idella). Anim Nutr. 2021 Jun;7(2):556-568. doi: 10.1016/j.aninu.2020.07.009. Epub 2021 Mar 7. PMID: 34258445; PMCID: PMC8245797.
  15. Vuvor F, Mohammed H, Ndanu T, Harrison O. Effect of lysine supplementation on hypertensive men and women in selected peri-urban community in Ghana. BMC Nutr. 2017 Jul 27;3:67. doi: 10.1186/s40795-017-0187-6. PMID: 32153847; PMCID: PMC7050943.
  16. National Center for Biotechnology Information (2023). PubChem Compound Summary for CID 6287, Valine. Retrieved May 23, 2023 from https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/Valine.
  17. Martínez Y, Li X, Liu G, Bin P, Yan W, Más D, Valdivié M, Hu CA, Ren W, Yin Y. The role of methionine on metabolism, oxidative stress, and diseases. Amino Acids. 2017 Dec;49(12):2091-2098. doi: 10.1007/s00726-017-2494-2. Epub 2017 Sep 19. PMID: 28929442.
  18. Kessler AT, Raja A. Biochemistry, Histidine. [Updated 2022 Jul 18]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2023 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK538201/
  19. Górska-Warsewicz H, Laskowski W, Kulykovets O, Kudlińska-Chylak A, Czeczotko M, Rejman K. Food Products as Sources of Protein and Amino Acids-The Case of Poland. 2018 Dec 13;10(12):1977. doi: 10.3390/nu10121977. PMID: 30551657; PMCID: PMC6315330.
  20. Craine EB, Murphy KM. Seed Composition and Amino Acid Profiles for Quinoa Grown in Washington State. Front Nutr. 2020 Aug 12;7:126. doi: 10.3389/fnut.2020.00126. Erratum in: Front Nutr. 2020 Nov 09;7:605674. PMID: 32903386; PMCID: PMC7434868.
  21. Michelfelder AJ. Soy: a complete source of protein. Am Fam Physician. 2009 Jan 1;79(1):43-7. PMID: 19145965.
  22. Bandyopadhyay S, Kuriyan R, Shivakumar N, Ghosh S, Ananthan R, Devi S, Kurpad AV. Metabolic Availability of Lysine in Milk and a Vegetarian Cereal-Legume Meal Determined by the Indicator Amino Acid Oxidation Method in Indian Men. J Nutr. 2020 Oct 12;150(10):2748-2754. doi: 10.1093/jn/nxaa235. PMID: 32840572.
  23. Müntz K, Christov V, Saalbach G, Saalbach I, Waddell D, Pickardt T, Schieder O, Wüstenhagen T. Genetic engineering for high methionine grain legumes. Nahrung. 1998 Aug;42(3-4):125-7. doi: 10.1002/(sici)1521-3803(199808)42:03/04<125::aid-food125>3.3.co;2-1. PMID: 9739551.
  24. Bouchard J, Malalgoda M, Storsley J, Malunga L, Netticadan T, Thandapilly SJ. Health Benefits of Cereal Grain- and Pulse-Derived Proteins. Molecules. 2022 Jun 10;27(12):3746. doi: 10.3390/molecules27123746. PMID: 35744874; PMCID: PMC9229611.
  25. Appleton J. Arginine: Clinical potential of a semi-essential amino acid. Altern Med Rev. 2002 Dec;7(6):512-22. PMID: 12495375.
  26. Aliu E, Kanungo S, Arnold GL. Amino acid disorders. Ann Transl Med. 2018 Dec;6(24):471. doi: 10.21037/atm.2018.12.12. PMID: 30740402; PMCID: PMC6331359.
  27. Mokhtari V, Afsharian P, Shahhoseini M, Kalantar SM, Moini A. A Review on Various Uses of N-Acetyl Cysteine. Cell J. 2017 Apr-Jun;19(1):11-17. doi: 10.22074/cellj.2016.4872. Epub 2016 Dec 21. PMID: 28367412; PMCID: PMC5241507.
  28. Hoffer LJ, Sher K, Saboohi F, Bernier P, MacNamara EM, Rinzler D. N-acetyl-L-tyrosine as a tyrosine source in adult parenteral nutrition. JPEN J Parenter Enteral Nutr. 2003 Nov-Dec;27(6):419-22. doi: 10.1177/0148607103027006419. PMID: 14621123.

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